Lipidy, aminokwasy i białka - Biologia na czasie 1 (ZR)

1.Lipidy (tłuszczowce) - skład i właściwości

Związki zbudowane zwykle z węgla, wodoru i tlenu, niektóre także z azotu i fosforu. Mają niepolarne cząsteczki, więc są hydrofobowe - nie rozpuszczają się w wodzie, ale rozpuszczają się w rozpuszczalnikach niepolarnych (np. benzynie). Mają mniejszą gęstość niż woda, dlatego tworzą na jej powierzchni oddzielną warstwę.

2.Podział lipidów ze względu na skład chemiczny i budowę cząsteczki

Lipidy proste: tłuszcze właściwe (triglicerydy) i woski. Lipidy złożone: fosfolipidy i glikolipidy. Lipidy izoprenowe: steroidy i karotenoidy.

3.Lipidy proste i tłuszcze właściwe (triglicerydy)

Lipidy proste to estry alkoholi (mono- lub polihydroksylowych) i kwasów karboksylowych. W tłuszczach właściwych alkohol trihydroksylowy - glicerol - tworzy wiązania estrowe z trzema cząsteczkami kwasów tłuszczowych.

4.Kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone

Kwasy karboksylowe budujące tłuszcze, zwykle o parzystej liczbie atomów węgla, z długim łańcuchem węglowodorowym i jedną grupą karboksylową. Nasycone mają między atomami węgla tylko wiązania pojedyncze, nienasycone - co najmniej jedno wiązanie podwójne. W tłuszczach stałych (zwykle zwierzęcych) przeważają kwasy nasycone, a w ciekłych olejach (zwykle roślinnych) - nienasycone.

5.Funkcje tłuszczów właściwych

U zwierząt są magazynowane w tkance tłuszczowej (u kręgowców głównie pod skórą i wokół niektórych narządów). Pełnią funkcje: zapasową (magazyn energii na czas głodu lub wysiłku), termoizolacyjną (chronią przed utratą ciepła), termoregulacyjną (umożliwiają wytwarzanie ciepła) i ochronną (chronią narządy przed urazami). U roślin występują głównie w nasionach - są źródłem energii i budulca dla zarodka i siewki.

6.Woski - budowa i przykłady

Estry długołańcuchowych alkoholi monohydroksylowych i kwasów tłuszczowych; pełnią głównie funkcje ochronne i budulcowe. Pokrywają pióra ptaków (nieprzemakalna powłoka) i sierść ssaków (lanolina wełny owczej), budują plastry pszczół (wosk pszczeli wytwarzany przez samice) i wchodzą w skład kutykuli roślin, która chroni przed nadmiernym wyparowywaniem wody.

7.Spermacet

Wosk w narządzie spermacetalnym w głowie kaszalota, o temperaturze topnienia 29°C. Podczas nurkowania ochładza się i krzepnie, co zmniejsza siłę wyporu i ułatwia zanurzanie. Przy wynurzaniu topi się w wyższej temperaturze, co zwiększa siłę wyporu.

8.Lipidy złożone: fosfolipidy i glikolipidy

Oba zawierają alkohol polihydroksylowy (glicerol lub sfingozynę - alkohol dihydroksylowy z grupą aminową) połączony z jedną lub dwiema resztami kwasów tłuszczowych. Fosfolipidy mają ponadto resztę fosforanową(V) z przyłączonym małym polarnym związkiem (np. etanoloaminą, choliną, seryną), a glikolipidy - cukier (np. glukozę lub galaktozę).

9.Właściwości amfipatyczne lipidów złożonych

W jednej cząsteczce jest fragment hydrofobowy - ogon (niepolarne łańcuchy kwasów tłuszczowych lub kwasu tłuszczowego i sfingozyny) - i fragment hydrofilowy - polarna głowa. W wodzie cząsteczki zbliżają się ogonami i tworzą duże uporządkowane skupienia, dlatego lipidy złożone są podstawowym składnikiem błon biologicznych.

10.Monowarstwa fosfolipidowa

Błona z jednej warstwy fosfolipidów: hydrofilowe głowy zwracają się ku wodzie, a hydrofobowe ogony - ku tłuszczowi. Zamknięta w pęcherzyk okrywa m.in. krople tłuszczu w komórkach tkanki tłuszczowej. Warstwy powstają spontanicznie dzięki oddziaływaniom hydrofobowym ogonów i wiązaniom wodorowym między głowami a wodą.

11.Dwuwarstwa fosfolipidowa

Błona z dwóch równoległych monowarstw: hydrofilowe głowy zwracają się ku wodzie po obu stronach, a hydrofobowe ogony układają się naprzeciw siebie. Zamknięta w pęcherzyk ma kontakt z wodą tylko głowami. Tworzy błonę komórkową i błony większości organelli.

12.Lipidy izoprenowe

Produkty kondensacji pięciowęglowego węglowodoru - izoprenu. Zalicza się je do tłuszczowców, bo są hydrofobowe i dobrze rozpuszczają się w rozpuszczalnikach niepolarnych. Są bardzo zróżnicowane; należą do nich m.in. karotenoidy i steroidy.

13.Karotenoidy

Czerwone i pomarańczowe karoteny oraz żółte ksantofile, wytwarzane w komórkach organizmów fotosyntetyzujących (głównie roślin). Są barwnikami pomocniczymi fotosyntezy towarzyszącymi chlorofilom, przeciwutleniaczami chroniącymi składniki chloroplastów przed reaktywnymi formami tlenu, a w kwiatach i owocach przywabiają zwierzęta przenoszące pyłek i rozsiewające nasiona.

14.Steroidy i cholesterol

Steroidy to lipidy izoprenowe o pierścieniowej budowie i niemal płaskich cząsteczkach. Głównym steroidem zwierzęcym jest cholesterol: występuje w błonach komórkowych (zmniejsza ich płynność) i w żółci oraz jest substancją wyjściową do syntezy soli żółciowych, hormonów steroidowych i witaminy D3.

15.Steroidy roślinne i fitoekdyzony

Steroidy roślinne wchodzą w skład błon komórek roślinnych i chronią organy przed zgryzaniem, nadając im gorzki smak lub właściwości toksyczne. Fitoekdyzony działają podobnie do ekdyzonu - hormonu linienia owadów: przyspieszają przeobrażenie liściożernych larw w postacie dorosłe, które żywią się nektarem.

16.Arterioskleroza a cholesterol

Choroba układu krążenia związana z nieprawidłową gospodarką lipidową: nadmiar cholesterolu odkłada się na wewnętrznej powierzchni ścian tętnic wieńcowych, które zaopatrują mięsień sercowy w tlen i substancje odżywcze. Złogi blokują dopływ krwi do serca, co może skutkować zawałem.

17.Wykrywanie tłuszczów - Sudan III

Sudan III to syntetyczny barwnik rozpuszczalny w tłuszczach - barwi krople tłuszczu na czerwono. Próba badawcza: badany materiał (np. roztarte nasiona słonecznika) z Sudanem III; próba kontrolna: olej roślinny z Sudanem III. Czerwone zabarwienie materiału oznacza obecność tłuszczów.

18.Aminokwasy - skład i podział

Związki o niewielkich cząsteczkach zbudowane z C, H, O i N (niektóre także z S), mające kwasową grupę karboksylową $\ce{-COOH}$ i zasadową grupę aminową $\ce{-NH2}$. Poznano ponad 300 aminokwasów: 20 białkowych, które łączą się w peptydy i białka, oraz niebiałkowe, np. kwas γ-aminomasłowy (GABA) przekazujący informacje w układzie nerwowym.

19.Nazwy i kody aminokwasów

Każdy aminokwas ma nazwę chemiczną i zwykle nazwę zwyczajową, często pochodzącą od materiału, z którego go wyizolowano (asparagina - ze szparagów, łac. Asparagus). Ma też trzyliterowy kod, skrót nazwy angielskiej (np. Asn, Gly), używany do zapisu sekwencji peptydów.

20.Budowa aminokwasów białkowych (α-aminokwasów)

Grupa aminowa jest połączona z atomem węgla α, leżącym bezpośrednio przy grupie karboksylowej. Z węglem α łączą się też atom wodoru i łańcuch boczny R: pojedynczy atom wodoru, łańcuch lub pierścień, czasem z dodatkowymi grupami funkcyjnymi (karboksylową, aminową, hydroksylową $\ce{-OH}$ lub tiolową $\ce{-SH}$).

21.Jony aminokwasów i punkt izoelektryczny (pI)

Grupa karboksylowa może oddawać proton, a aminowa - przyjmować, więc aminokwasy są kwasowo-zasadowe. W niskim pH tworzą kationy (zjonizowana tylko grupa aminowa), w wysokim - aniony (zjonizowana tylko karboksylowa), a pośrednio - jony obojnacze (zjonizowane obie). Punkt izoelektryczny (pI) to pH, w którym aminokwas występuje głównie jako jon obojnaczy.

22.Funkcja buforująca aminokwasów

Cytozol i płyny ustrojowe mają odczyn zbliżony do obojętnego, więc większość wolnych aminokwasów występuje w nich jako jony obojnacze. Utrzymują one względnie stałe pH: przy zakwaszeniu przechodzą w kationy, a przy alkalizacji - w aniony.

23.Aminokwasy obojętne, kwasowe i zasadowe

Obojętne mają jedną grupę karboksylową i jedną aminową - to większość aminokwasów białkowych. Kwasowe mają dodatkową grupę karboksylową w łańcuchu bocznym, a zasadowe - dodatkową grupę aminową (lub kilka) w łańcuchu bocznym.

24.Aminokwasy hydrofilowe i hydrofobowe

Od budowy łańcucha bocznego zależy rozpuszczalność aminokwasu w wodzie. Hydrofobowe (nierozpuszczalne) mają zwykle węglowodorowe łańcuchy boczne; należą do nich też tryptofan i metionina. Pozostałe aminokwasy białkowe są hydrofilowe (rozpuszczalne w wodzie).

25.Wiązanie peptydowe

Wiązanie kowalencyjne $\ce{-CO-NH-}$ między grupą karboksylową przy węglu α jednego aminokwasu a grupą aminową przy węglu α drugiego. Powstaje w reakcji kondensacji, w której wydziela się woda. Wiązanie peptydowe jest sztywne i płaskie, ale wiązania przy węglu α pozwalają łańcuchowi obracać się i układać w przestrzeni.

26.Peptydy, białka, N-koniec i C-koniec

Łańcuch peptydowy jest polarny: na N-końcu ma wolną grupę aminową, a na C-końcu - wolną grupę karboksylową. Sekwencję aminokwasów zapisuje się od N-końca do C-końca trzyliterowymi kodami (np. Gly, Ala). Peptydy zawierają 2-50 aminokwasów, a białka (polipeptydy) - ponad 50.

27.Poziomy struktury przestrzennej białek

Struktura pierwszorzędowa to liczba, rodzaj i kolejność aminokwasów (utrzymują ją wiązania peptydowe). Drugorzędowa - pofałdowanie odcinków łańcucha w α-helisę lub β-harmonijkę. Trzeciorzędowa - pofałdowanie całego łańcucha. Czwartorzędowa - wzajemne ułożenie kilku łańcuchów (podjednostek). Najwyższym poziomem może być struktura trzecio- lub czwartorzędowa.

28.Struktura drugorzędowa białka

Pofałdowanie odcinków łańcucha polipeptydowego w α-helisę (prawoskrętne zwinięcie łańcucha wokół osi) lub β-harmonijkę (równoległe albo antyrównoległe ułożenie odcinków łańcucha obok siebie). Utrzymują ją wiązania wodorowe między grupami $>\ce{N-H}$ a $>\ce{C=O}$ wiązań peptydowych.

29.Struktura trzeciorzędowa białka

Pofałdowanie całego łańcucha polipeptydowego o strukturze drugorzędowej, utrzymywane głównie przez oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Każde białko ma właściwą sobie strukturę trzeciorzędową, która określa jego kształt i odpowiada za aktywność. Jest najwyższym poziomem np. w lizozymie i mioglobinie.

30.Struktura czwartorzędowa białka

Występuje w białkach z dwóch lub więcej podjednostek - łańcuchów polipeptydowych o strukturze trzeciorzędowej - i jest ich wzajemnym ułożeniem. Utrzymują ją głównie oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów różnych łańcuchów. Przykłady: hemoglobina oraz tubulina - dimer budujący mikrotubule.

31.Oddziaływania stabilizujące trzecio- i czwartorzędową strukturę białka

Oddziaływania hydrofobowe - łańcuchy boczne aminokwasów hydrofobowych unikają wody i skupiają się wewnątrz cząsteczki. Wiązania disiarczkowe - kowalencyjne wiązania między atomami siarki grup $\ce{-SH}$ dwóch cystein. Wiązania wodorowe - między aminokwasami polarnymi. Wiązania jonowe - między grupą aminową aminokwasu zasadowego a karboksylową aminokwasu kwasowego.

32.Białka fibrylarne i globularne

Podział ze względu na kształt cząsteczki. Fibrylarne (np. kolagen) składają się zwykle z kilku łańcuchów połączonych w długie włókna, są nierozpuszczalne w wodzie i wytrzymałe, więc pełnią funkcję budulcową lub ochronną. Globularne (np. histony, globuliny) są zbliżone do kulistych, zwykle dobrze rozpuszczalne i ruchliwe w komórce oraz płynach ustrojowych; pełnią funkcje metaboliczne lub fizjologiczne.

33.Białka proste i złożone

Podział ze względu na skład chemiczny. Białka proste (np. albumina osocza krwi) są zbudowane wyłącznie z aminokwasów. Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów składnik niebiałkowy, np. jony metali (żelazo w ferrytynie), grupę prostetyczną - hem, zawierający żelazo (w hemoglobinie) - albo cukier (w fibrynogenie).

34.Albuminy

Białka proste występujące m.in. w osoczu krwi. Regulują objętość płynów ustrojowych (m.in. krwi) i transportują wiele substancji nieorganicznych (np. $\ce{Ca^2+}$, $\ce{Mg^2+}$) i organicznych (np. kwasy tłuszczowe, hormony, witaminy).

35.Histony

Białka globularne w jądrze komórkowym, które wspólnie z DNA tworzą chromatynę. Zawierają dużo argininy i lizyny, więc są białkami zasadowymi o dodatnim ładunku - tworzą wiązania jonowe z ujemnie naładowanym DNA.

36.Fibrynogen i fibryna

Fibrynogen to białko osocza krwi zawierające cukier. Powstaje z niego fibryna (włóknik), która uczestniczy w krzepnięciu krwi i jest głównym składnikiem skrzepu.

37.Mioglobina i hemoglobina

Białka złożone zawierające hem z żelazem. Mioglobina występuje w mięśniach i magazynuje tlen; jej najwyższym poziomem struktury jest struktura trzeciorzędowa. Hemoglobina znajduje się w erytrocytach i transportuje tlen (oraz niewielką ilość tlenku węgla(IV)) w organizmie; ma strukturę czwartorzędową.

38.Globuliny

Białka globularne, do których należą m.in. przeciwciała (immunoglobuliny) występujące głównie w osoczu krwi. Biorą udział w procesach odpornościowych - zwalczają drobnoustroje chorobotwórcze.

39.Kolageny i powstawanie włókien kolagenowych

Białka fibrylarne zwierząt; u kręgowców składniki tkanek łącznych skóry, kości, chrząstek i ścięgien, nadające im odporność na rozerwanie. W komórce trzy łańcuchy polipeptydowe łączą się (m.in. wiązaniami wodorowymi) w potrójną helisę prokolagenu. Poza komórką odcięcie końców daje tropokolagen, którego cząsteczki łączą się w nierozpuszczalne włókna kolagenowe.

40.Keratyny

Białka fibrylarne kręgowców tworzące substancję rogową - sztywne, twarde i odporne na czynniki fizyczne i chemiczne; chronią organizm. Budują naskórek, włosy, pióra, dzioby, łuski, pazury, paznokcie, kopyta i rogi. Twardość zależy od liczby wiązań disiarczkowych: keratyny miękkie (np. skóra) mają ich mniej, twarde (np. kopyta) - więcej.