Metabolizm i enzymy - Biologia na czasie 1 (ZP)

1.Metabolizm

Całość przemian chemicznych i energetycznych, które zachodzą w komórce.

2.Katabolizm

Przemiany, podczas których złożone związki chemiczne są rozkładane na związki proste. Zwykle uwalnia się w nich energia. Przykłady: oddychanie tlenowe, rozkład białek i lipidów.

3.Anabolizm

Przemiany, podczas których z prostych związków chemicznych są syntetyzowane związki złożone. Zwykle wymagają dostarczenia energii. Przykłady: synteza białek, synteza glikogenu.

4.Powiązanie przemian katabolicznych z anabolicznymi

Energia uwolniona w wielu przemianach katabolicznych jest wykorzystywana do przebiegu części przemian anabolicznych. Magazynują ją i przenoszą przenośniki energii, z których najważniejszy jest ATP. Dlatego oba typy przemian są w komórce ściśle związane.

5.ATP (adenozynotrifosforan)

Najczęściej wykorzystywany przez organizm przenośnik energii - magazynuje energię uwolnioną w przemianach katabolicznych i przenosi ją do procesów, które jej wymagają. Ważnym źródłem ATP jest oddychanie komórkowe.

6.Budowa ATP

ATP to nukleotyd zbudowany z zasady azotowej - adeniny, pięciowęglowego cukru - rybozy i trzech reszt fosforanowych(V). Między resztami fosforanowymi(V) występują dwa wysokoenergetyczne wiązania, w których kumuluje się energia.

7.Przemiany ATP i ADP

Podstawowy sposób magazynowania i uwalniania energii w komórce: naprzemienna synteza ATP z ADP i rozpad ATP do ADP. ADP (adenozynodifosforan) ma dwie reszty fosforanowe, czyli tylko jedno wiązanie wysokoenergetyczne. Podczas syntezy ATP energia jest magazynowana, a podczas rozpadu - uwalniana.

8.Fosforylacja ADP (synteza ATP)

Przyłączenie do ADP reszty fosforanowej(V) z wykorzystaniem energii uwolnionej w przemianach katabolicznych - powstaje ATP i woda: ADP + P + energia → ATP + $\ce{H2O}$.

9.Hydroliza ATP

Rozkład ATP do ADP i reszty fosforanowej(V) z udziałem wody, podczas którego uwalnia się zmagazynowana energia: ATP + $\ce{H2O}$ → ADP + P + energia. Energia ta jest zużywana m.in. w przemianach anabolicznych.

10.Utlenianie i redukcja

Reakcje, w których elektrony są przenoszone z jednego związku na drugi. Związek, który oddaje elektrony, ulega utlenieniu, a związek, który przyjmuje elektrony, ulega redukcji.

11.Przenośniki elektronów

Związki pośrednie, z których udziałem zachodzą w komórce reakcje utleniania i redukcji. Występują w formie utlenionej i zredukowanej: po przyłączeniu elektronów ulegają redukcji, a po ich odłączeniu - utlenieniu.

12.NAD i FAD - formy utlenione i zredukowane

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy: forma utleniona $\ce{NAD+}$, forma zredukowana NADH. Dinukleotyd flawinoadeninowy: forma utleniona FAD, forma zredukowana $\ce{FADH2}$.

13.Szlak metaboliczny

Ciąg reakcji przebiegających liniowo, w jednym kierunku i w określonej kolejności: produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej, a każdą reakcję katalizuje inny enzym. Przykłady: rozkład glukozy, synteza białka.

14.Cykl metaboliczny

Zamknięty ciąg reakcji, w którym jeden z produktów końcowych staje się substratem pierwszej reakcji rozpoczynającej kolejny cykl. Przykład: cykl Krebsa - jeden z etapów oddychania tlenowego.

15.Sterydy anaboliczne

Syntetyczne odpowiedniki hormonów sterydowych (np. testosteronu), które regulują procesy anaboliczne. Powodują szybki przyrost masy mięśniowej. Przyjmowane bez zaleceń lekarza mają poważne skutki uboczne, m.in. zaburzenia psychiczne, obniżoną odporność i płodność, nadciśnienie, zawał serca, uszkodzenie wątroby. W sporcie są nielegalnym dopingiem.

16.Enzymy

Związki (zwykle białka), które przyspieszają przebieg reakcji w organizmie, ale nie są ani substratami, ani produktami tych reakcji i nie zużywają się w nich, więc mogą być wielokrotnie wykorzystywane. Uczestniczą w reakcjach rozkładu i syntezy, m.in. w oddychaniu komórkowym i syntezie białek.

17.Swoistość enzymów względem substratu

Enzym wiąże się wyłącznie z określonymi substratami. Przykład: maltaza łączy się tylko z maltozą.

18.Swoistość enzymów względem reakcji

Enzym uczestniczy tylko w jednym określonym typie reakcji, a niekiedy tylko w jednej reakcji. Przykład: sacharaza uczestniczy wyłącznie w rozkładzie sacharozy.

19.Budowa enzymów

Prawie wszystkie enzymy są białkami. Niektóre są zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych, ale większość ma część białkową i część niebiałkową. Część niebiałkową mogą stanowić jony metali (np. magnezu, cynku, miedzi) lub koenzymy.

20.Koenzymy

Niewielkie cząsteczki organiczne, które stanowią niebiałkową część niektórych enzymów. Koenzymami są np. niektóre witaminy i przenośniki elektronów.

21.Centrum aktywne (miejsce aktywne) enzymu

Obszar enzymu, w którym wiążą się z nim cząsteczki jednego substratu lub kilku substratów. Jego przestrzenny kształt pasuje do kształtu substratów, dlatego enzym wiąże tylko określone substraty.

22.Kataliza enzymatyczna

Przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem enzymu, nazywane też reakcją enzymatyczną. Enzymy działają jak katalizatory, czyli substancje przyspieszające reakcje chemiczne.

23.Mechanizm działania enzymów

Substraty przyłączają się do centrum aktywnego enzymu i powstaje nietrwały kompleks enzym-substrat (E-S), w którym fragmenty substratów mające reagować są do siebie zbliżone. Powstały produkt odłącza się od enzymu, a enzym może wziąć udział w kolejnej reakcji.

24.Energia aktywacji a działanie enzymów

Energia aktywacji to energia potrzebna na początku każdej reakcji chemicznej do rozerwania wiązań w substratach. Połączenie enzymu z substratem obniża energię aktywacji, dlatego reakcja może przebiegać znacznie szybciej.

25.Doświadczenie: enzymy świeżego ananasa a galaretka

Próba badawcza: stężała galaretka ze świeżym, rozdrobnionym ananasem; próba kontrolna: galaretka ze sparzonym ananasem. Wynik: przy świeżym ananasie warstwa galaretki stała się płynna, przy sparzonym galaretka pozostała stężała. Wniosek: świeży ananas zawiera enzymy katalizujące rozkład białek (żelatyny); sparzenie powoduje ich denaturację.

26.Nietolerancja laktozy

U części ludzi pod koniec wieku dziecięcego organizm przestaje wytwarzać laktazę - enzym rozkładający laktozę z mleka. Niestrawiona laktoza zalega w jelitach, powoduje osmotyczny wypływ wody i jest fermentowana przez bakterie jelitowe. Skutki: m.in. gazy, wzdęcia, kolki, ból brzucha, biegunki. Dotyczy ok. 70% osób na świecie i ok. 30% mieszkańców Polski.

27.Sposoby regulacji reakcji enzymatycznych

Aktywacja (pobudzanie) lub inhibicja (hamowanie) enzymów przez aktywatory i inhibitory; regulacja szlaków metabolicznych przez ujemne sprzężenie zwrotne; zmiany warunków środowiska, np. temperatury, pH i stężenia substratu.

28.Różne enzymy w różnych komórkach

Komórki pełnią różne funkcje, dlatego działają w nich różne enzymy (np. w wątrobie inne niż w mięśniach), mimo że mają taką samą informację genetyczną. Produkcja enzymów zależy od zapotrzebowania komórki i docierających do niej sygnałów, np. hormonów.

29.Aktywatory enzymów

Substancje pobudzające enzym do właściwej pracy - przyłączenie aktywatora „włącza” enzym, a sam aktywator nie bierze udziału w reakcji. Przykłady: jony metali ($\ce{Mg^2+}$, $\ce{Zn^2+}$, $\ce{Ca^2+}$, $\ce{Fe^2+}$, $\ce{Cu^2+}$), które pomagają wiązać substrat lub utrzymują strukturę przestrzenną enzymu, oraz inne enzymy.

30.Inhibitory enzymów

Substancje hamujące aktywność enzymów - przyłączenie inhibitora „wyłącza” enzym, więc reakcja przebiega wolniej. Inhibitorami mogą być produkty reakcji enzymatycznych lub inne związki chemiczne.

31.Inhibitory nieodwracalne i odwracalne

Inhibitory nieodwracalne wiążą się z enzymem trwale, przez co traci on całkowicie i nieodwracalnie swoje właściwości, np. niektóre trucizny, jak cyjanek potasu. Inhibitory odwracalne łączą się z enzymem nietrwale i blokują go tylko na pewien czas, np. antywitaminy, jony metali ciężkich.

32.Działanie inhibitorów odwracalnych

Inhibitor podobny do substratu konkuruje z nim o dostęp do centrum aktywnego i je blokuje, np. antywitaminy (uniemożliwiają wykorzystanie danej witaminy). Inhibitor niepodobny do substratu wiąże się poza centrum aktywnym, ale zmienia jego kształt, więc substrat nie jest przekształcany w produkt, np. jony ołowiu.

33.Inhibitory jako trucizny i leki

Cyjanek potasu hamuje enzym oddychania komórkowego, co prowadzi do śmierci organizmu. Penicylina (antybiotyk) blokuje enzym biorący udział w budowie ściany komórkowej bakterii, a nie wpływa na komórki człowieka. Inhibitory pompy protonowej hamują wydzielanie kwasu solnego w żołądku (leczenie choroby wrzodowej i refluksu).

34.Ujemne sprzężenie zwrotne w szlaku metabolicznym

Produkt ostatniej reakcji szlaku hamuje działanie enzymu katalizującego pierwszy etap tego szlaku. Dzięki temu komórka nie traci energii i nie gromadzi niepotrzebnie produktów. Gdy produkt końcowy zostanie zużyty, hamowanie znika i szlak znów działa.

35.Wpływ temperatury na aktywność enzymów

Większość enzymów człowieka działa optymalnie w temperaturze ok. 37°C. W niższej temperaturze cząsteczki substratów poruszają się wolniej i rzadziej trafiają do centrum aktywnego, więc reakcja zwalnia. Wzrost temperatury początkowo przyspiesza reakcję, ale dalszy prowadzi do denaturacji enzymu i zatrzymania reakcji.

36.Wpływ pH na aktywność enzymów

Optymalne pH wielu reakcji enzymatycznych wewnątrz organizmu człowieka wynosi ok. 7, dlatego skrajne wartości pH zmniejszają aktywność enzymów. Niektóre enzymy, m.in. trawienne, działają prawidłowo tylko w środowisku silnie kwasowym lub zasadowym.

37.Optymalne pH enzymów trawiennych

Pepsyna działa w żołądku w środowisku kwaśnym (optymalne pH ok. 2), trypsyna - w jelicie cienkim w środowisku zasadowym (optymalne pH ok. 8), a amylaza ślinowa - w środowisku obojętnym. Pepsyna i trypsyna rozkładają wiązania peptydowe.

38.Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji

Przy stałym stężeniu enzymu niskie stężenie substratu ogranicza szybkość reakcji, bo cząsteczki rzadko trafiają do centrów aktywnych. Wraz ze wzrostem stężenia substratu szybkość rośnie, aż osiągnie maksimum, gdy wszystkie centra aktywne są zajęte. Dalszy wzrost stężenia już jej nie zwiększa.

39.Doświadczenie: wpływ wysokiej temperatury na katalazę z ziemniaka

Próba badawcza: zagotowany i ostudzony sok z ziemniaka z wodą utlenioną; próba kontrolna: sok nieogrzewany z wodą utlenioną. Wynik: w próbie badawczej bez zmian, w kontrolnej pęcherzyki gazu i obfita piana. Wniosek: wysoka temperatura powoduje, że katalaza traci właściwości enzymatyczne.

40.Katalaza

Enzym, który rozkłada szkodliwy dla komórki nadtlenek wodoru (produkt uboczny reakcji komórkowych) na wodę i tlen: $\ce{2H2O2 -> 2H2O + O2}$. Jako białko ulega w wysokiej temperaturze denaturacji i traci właściwości.