Chemia
Białka – budowa i właściwości
Zestaw obejmuje skład i budowę białek, rolę aminokwasów, wiązanie peptydowe oraz najważniejsze właściwości białek. Przećwiczysz też denaturację i charakterystyczne reakcje wykrywające białka, często pojawiające się w zadaniach szkolnych i maturalnych.
Podcast
Ładuję…
Quizy w tym zestawie
16 pytań w 2 etapach
Odblokujesz je po dodaniu zestawu.
Etap 1
5 fiszek · 8 pytań
Etap 2
5 fiszek · 8 pytań
Powtórka z całości
15 pytań ze wszystkich etapów, po ukończeniu etapów
Karty pracy
Ćwiczenia do wydruku na ten temat
Układ okresowy a właściwości pierwiastków - poziom podstawowySzkoła średnia, klasa 1
Otwórz kartę pracyKwasy: wzory, nazwy i właściwości - poziom podstawowySzkoła średnia, klasy 1-2
Otwórz kartę pracyOddziaływania międzycząsteczkowe i właściwości substancji, alotropia - poziom podstawowySzkoła średnia, klasa 1
Otwórz kartę pracy1.Białka
Białka to naturalne związki organiczne zbudowane głównie z atomów węgla, wodoru, tlenu, azotu, a często także siarki. Są wielkocząsteczkowymi biopolimerami, których jednostkami budulcowymi są aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi.
2.Aminokwas
Aminokwas to związek organiczny zawierający w jednej cząsteczce co najmniej grupę aminową i grupę karboksylową. Aminokwasy budujące białka są podstawowymi monomerami białek i mogą łączyć się ze sobą w dłuższe łańcuchy.
3.Wiązanie peptydowe
Wiązanie peptydowe powstaje między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego aminokwasu. Tworzy się przy tym cząsteczka wody, więc jest to przykład reakcji kondensacji.
4.Peptyd
Peptyd to związek powstały z połączenia kilku aminokwasów wiązaniami peptydowymi. Krótsze łańcuchy nazywa się peptydami, a bardzo długie łańcuchy polipeptydowe tworzą białka.
5.Struktura pierwszorzędowa białka
To kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Zmiana tej sekwencji może zmieniać właściwości białka, ponieważ od niej zależy dalsze ułożenie łańcucha i funkcjonowanie cząsteczki.
6.Denaturacja białka
Denaturacja to zniszczenie naturalnej struktury przestrzennej białka bez rozerwania wiązań peptydowych. Może zachodzić pod wpływem wysokiej temperatury, alkoholu, jonów metali ciężkich, kwasów lub zasad, a skutkiem jest utrata właściwości biologicznych.
7.Koagulacja białka
Koagulacja to ścinanie białka, czyli wytrącanie go z roztworu w postaci skrzepu lub osadu. Często towarzyszy denaturacji, np. podczas ogrzewania białka jaja.
8.Reakcja biuretowa
To reakcja charakterystyczna służąca do wykrywania białek lub wiązań peptydowych. W środowisku zasadowym, po dodaniu jonów miedzi(II), pojawia się fioletowe zabarwienie.
9.Reakcja ksantoproteinowa
To reakcja charakterystyczna białek zawierających aminokwasy aromatyczne. Pod wpływem stężonego kwasu azotowego(V) białko przyjmuje żółte zabarwienie.
10.Amfoteryczność aminokwasów
Aminokwasy mogą reagować zarówno z kwasami, jak i z zasadami, ponieważ zawierają grupę aminową o charakterze zasadowym i grupę karboksylową o charakterze kwasowym. Ta cecha wpływa na ich zachowanie w roztworach wodnych.
Sprawdzian do druku
Arkusz PDF z kluczem, punktacją i oceną
Sprawdzam sprawdzian…
Znasz kogoś z klasy, komu się przyda? Podziel się zestawem
Podobne zestawy
uczy się 8
20 fiszek uczy się 1
40 fiszek
40 fiszek uczy się 2
36 fiszek
20 fiszek uczy się 1
