Wpływ temperatury i pH na aktywność enzymów

Enzymy to biologiczne katalizatory, najczęściej zbudowane z białek, które przyspieszają reakcje chemiczne zachodzące w komórkach i narządach. Nie są zużywane w reakcji w taki sposób jak substraty, ale ich działanie zależy od warunków środowiska. Aby enzym mógł zadziałać, odpowiedni substrat musi połączyć się z jego centrum aktywnym. To właśnie budowa tego miejsca decyduje o swoistości enzymatycznej.

Aktywność enzymu oznacza szybkość, z jaką katalizuje on daną reakcję. Nie jest ona stała. Wpływają na nią między innymi temperatura, pH, stężenie substratu i stan struktury przestrzennej enzymu. W szkolnych zadaniach najczęściej analizuje się właśnie zależność aktywności od temperatury i odczynu środowiska.

Wraz ze wzrostem temperatury cząsteczki poruszają się szybciej, dlatego częściej dochodzi do zderzeń enzymu z substratem. Skutkiem jest wzrost aktywności enzymatycznej aż do osiągnięcia temperatury optymalnej. Dla wielu enzymów człowieka jest ona zbliżona do temperatury ciała, czyli około 37°C.

Po przekroczeniu tej wartości aktywność zwykle szybko maleje. Dzieje się tak dlatego, że zbyt wysoka temperatura może powodować denaturację enzymu. Zmienia się wtedy jego struktura przestrzenna, zwłaszcza kształt centrum aktywnego, więc substrat przestaje do niego pasować.

Niska temperatura działa inaczej. Najczęściej nie niszczy trwale enzymu, ale spowalnia ruch cząsteczek, przez co reakcje zachodzą wolniej. Po powrocie do korzystniejszych warunków aktywność może wzrosnąć.

Każdy enzym ma również swoje pH optymalne, czyli taki odczyn środowiska, w którym działa najwydajniej. Zmiana pH wpływa na właściwości chemiczne aminokwasów budujących enzym, a przez to może zmieniać ładunki i kształt centrum aktywnego. Jeśli substrat nie może się prawidłowo przyłączyć, szybkość reakcji spada.

Dla jednych enzymów najlepsze jest środowisko kwaśne, dla innych obojętne lub zasadowe. Oznacza to, że nie istnieje jedna wartość pH odpowiednia dla wszystkich enzymów. W organizmie człowieka jest to związane z warunkami panującymi w różnych odcinkach przewodu pokarmowego i innych narządach.

Przy bardzo dużych odchyleniach od pH optymalnego może dojść do trwałych zmian w budowie enzymu i utraty jego aktywności. Dlatego utrzymanie właściwego odczynu środowiska ma duże znaczenie dla prawidłowego przebiegu procesów życiowych.

Dobrym przykładem jest pepsyna, enzym trawienny działający w żołądku. Jej wysoka aktywność jest związana z kwaśnym środowiskiem soku żołądkowego. Gdyby pH wzrosło zbyt mocno, pepsyna działałaby słabiej.

Inny przykład to amylaza ślinowa, która rozpoczyna trawienie skrobi w jamie ustnej. Najlepiej pracuje w środowisku zbliżonym do obojętnego. Pokazuje to wyraźnie, że różne enzymy są przystosowane do różnych warunków.

Na wykresie zależności aktywności enzymu od temperatury zwykle obserwuje się wzrost aktywności do pewnego maksimum, a następnie gwałtowny spadek. Ten szczyt odpowiada temperaturze optymalnej. Z kolei wykres zależności od pH ma najczęściej kształt krzywej z maksimum przy pH optymalnym i spadkiem po obu stronach.

W doświadczeniach szkolnych porównuje się zwykle kilka prób różniących się tylko jednym czynnikiem, na przykład temperaturą albo pH. Jeśli w próbie badawczej reakcja zachodzi szybciej niż w innych, oznacza to, że zastosowane warunki były bliższe optimum dla badanego enzymu.

W interpretacji zadań warto odróżniać sytuację, w której enzym działa wolniej, od takiej, w której utracił aktywność wskutek denaturacji. Spowolnienie w niskiej temperaturze bywa odwracalne, natomiast uszkodzenie struktury przez wysoką temperaturę lub skrajne pH może być trwałe.

Aktywność enzymów zależy od warunków środowiska, zwłaszcza od temperatury i pH. Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji tylko do momentu osiągnięcia optimum. Później aktywność spada, ponieważ może zajść denaturacja białka enzymatycznego.

Wpływ pH wynika z tego, że odczyn środowiska zmienia właściwości cząsteczki enzymu i możliwość wiązania substratu. Każdy enzym ma własne pH optymalne, zależne od miejsca działania. Typowe przykłady to pepsyna i amylaza ślinowa.

Na sprawdzianie często trzeba:

• wyjaśnić, dlaczego aktywność rośnie do optimum, a potem spada,
• wskazać skutki denaturacji,
• porównać działanie różnych enzymów w różnych wartościach pH,
• odczytać z wykresu temperaturę lub pH optymalne.